Method for estimating the single molecular affinity

R.B. Schasfoort, W.B.M. de Lau, A.J. van der Kooi, H. Clevers, G.H. Engbers

Onderzoeksoutput: Bijdrage aan wetenschappelijk tijdschrift/periodieke uitgaveArtikelWetenschappelijkpeer review


Affinity constants (k(d), k(a), and K(D)) can be determined by methods that apply immobilized ligands such as immunoassays and label-free biosensor technologies. This article outlines a new surface plasmon resonance (SPR) array imaging method that yields affinity constants that can be considered as the best estimate of the affinity constant for single biomolecular interactions. Calculated rate (k(d) and k(a)) and dissociation equilibrium (K(D)) constants for various ligand densities and analyte concentrations are extrapolated to the K(D) at the zero response level (K(D)(R0)). By applying this method to an LGR5-exo-Fc-RSPO1-FH interaction couple, the K(D)(R0) was determined as 3.1 nM.
Originele taal-2Engels
Pagina's (van-tot)794-796
TijdschriftAnalytical Biochemistry
Nummer van het tijdschrift2
StatusGepubliceerd - 2012


Duik in de onderzoeksthema's van 'Method for estimating the single molecular affinity'. Samen vormen ze een unieke vingerafdruk.

Citeer dit